Als een heleboel aminozuren een polypeptide maken, dan zal de lange keten zich gaan opvouwen / oprollen tot bepaalde strukturen. In de eerste plaats vormt zich een zgn. Helix, een schroefstruktuur, die we de secundaire struktuur van eiwitten noemen.
De primaire struktuur is eenvoudigweg de volgorde van de aminozuren.
De Helix kan - op zijn beurt - zich weer opvouwen tot een driedimensionale struktuur, die we dan de tertiaire eiwitstruktuur noemen. (zie figuur)
Opdracht 12
Kijk goed naar de afbeelding en probeer de secundaire en de tertiaire struktuur te zien / aan te wijzen én de actieve plek (het co-enzym) van het enzym.
De L-aminozuren zijn de bouwstenen van de eiwitten; zij vormen de peptidebindingen en zijn verantwoordelijk voor de Helixen.
De primaire struktuur van de eiwitten
De volgorde van aminozuren in de polypeptiden, in de proteïnen, noemen we dus de primaire struktuur. Het is de lineaire volgorde van de aminozuren. Deze volgorde is buitengewoon belangrijk voor het funktioneren van dat eiwit. Meestal zal het vervangen van één aminozuur genoeg zijn om de activiteit van het eiwit in het organisme flink te veranderen, wellicht met zeer negatieve gevolgen..
figuur: albumine, De volgorde van de aminozuren en de plaatsen van de zwavelbruggen.
Een eiwitmolekuul kan samengesteld worden uit één of meerdere polypeptiden.
Voorbeeld:
Het albumine (hoofdbestanddeel van eiwit van een ei) heeft één enkele opgerolde polypeptidestruktuur, maar Insuline, het hormoon dat in de pancreas wordt gemaakt en het gehalde aan glucose in het bloed controleert, wordt samengesteld uit twee polypeptidestrukturen. (zie figuur):
Opdracht 13
Stel je een eiwitstruktuur voor met 1000 monomeren van het aminozuur Valine (zie tabellenboek).
Bereken de molekuulmassa.
Antwoord
Het aminozuur Proline dat ergens opduikt in een polypeptideketen verbiedt of verstoort de vorming van de α-helixen. Gevolg: er kunnen geen waterstofbruggen worden gevormd (wegens gebrek aan de juiste polariteit).
Voorbeeld:
Sikkelcelanemie is een erfelijke vorm van anemie (iets wat ontbreekt) en wordt veroorzaakt doordat één bepaald aminozuur ergens in de polypeptideketen van hemoglobine vervangen is door iets anders. (zie ook figuur)
De primaire struktuur (eenvoudigweg de volgorde van de aminozuren, is dus niet dezelfde. De helix zal zich weer op een driedimensionale manier opvouwen, maar er zal een klein verschil zijn uiteindelijk. zie figuur.
De secundaire struktuur van de proteïnen
De polypeptideketens krullen zich op volgens een soort schroefdraad; we spreken ook wel van een "helix". Dat noemen we de secundaire struktuur van het eiwit.
Tertiaire struktuur van proteïnen
Een lange polypeptideketen die al een helix gevormd heeft, dan nog steeds zo lang zijn dat die helix zich gaat opvouwen: de tertiaire struktuur.
Quaternaire struktuur van proteïnen
De zeer grote eiwitmolekulen zijn samengesteld uit meerdere tertiaire bollen: quaternaire struktuur.
Voorbeeld:
In het geval van hemoglobine van het bloed worden vier polypeptideketens die elk al een tertiaire struktuur hadden gevormd, samengevoegd tot één groot geheel: de quaternaire struktuur.
De krachten die de vorming van secundaire en tertiaire strukturen mogelijk maken zijn:
- Waterstofbruggen
- vanderWaals krachten
- dipolaire krachten
- Zwavelbruggen (Cisteíne)
