Michaelis Menten

Elke reactie verloopt met zijn bepaalde reactiesnelheid V en met zijn eigen reactiesnelheidskonstante k

               k₁        k₃

               k₂

Uitgaande van drie vooronderstellingen die een ideale / optimale situatie veronderstellen, mag je beweren dat de snelheid maximaal zal zijn, V_max


Die drie vooronderstellingen zijn:

1. een stationaire toestand (steady state) waarin de concentratie van het intermediair ES niet verandert; de vorming van het ES complex vindt plaats met dezelfde snelheid als waarmee ES verdwijnt.
2. Alle aanwezige enzym doet mee;
3. Het systeem bevindt zich in een optimale omgeving (verzadigd met S, de beste pH, de beste temperatuur);

Op deze manier bereikt de snelheid van de reactie V haar maximale waarde V_max


over de vormingssnelheid van het intermediair ES:



over de snelheid van het doorreageren / verdwijnen (in twee richtingen) van dat intermediair ES:





K_M is de konstante van Michaelis

K_M geeft de affiniteit van het enzym voor het substraat; een lage K_M betekent veel ES, oftewel, veel substraat S,
en dat bekent: een lage K_M wil zeggen: een grotere snelheid.

De verhouding tussen de reactiesnelheid en de K_M kun je zien in de Michaelis Menten vergelijking:



De waarden van K_M   kunnen variëren van 0 tot duizenden.

Voor een bepaalde standaardhoeveelheid hexokinase of glycokinase meten we de vormingssnelheid (V) van glucosefosfaat (het product G6P) als functie van de glucoseconcentratie [S].
De resultaten tonen aan dat V_max van de twee enzymen aan elkaar gelijk zijn (er vormen zich ±100 nmol G6P per minuut), maar dat de K_m-waarden flink verschillen:
K_m van hexokinase  = 0,1 mM, K_m da glucokinase = 10 nM (factor 100)."

Kijk nog eens goed naar het volgende evenwicht met de tussenstof SE:
                     k₁              k₃

                     k₂