Proteïnen (indeling)

Je kunt eiwitten indelen naar vorm en dan heb je eiwitten in vezelvorm en in globulaire vorm.

1. Vezeleiwitten - toch zeker 10 x zo lang als breed. Zo heb je bijvoorbeeld in de nagels, in huid en huiden: Keratine.
2. Globulaire proteïnen - zijn veel ronder van vorm, dus lengte en breedte verschillen niet veel. Voorbeelden: enzymen, antilichamen, membraanproteïnen, hemoglobine, chlorofyl, en meer.

Deze indeling heeft direct te maken met de twee belangrijkste functies van proteïnen:

1. vorming van weefsel (spieren, huid, been, colageen, enz.)
2. katalyse (controle van de reacties, transmissie van zenuwimpulsen, immuunbescherming)

Letten we op de molecuulsamenstelling van de eiwitten, kun je de proteïnen indelen in: eenvoudig en complex.

1. Eenvoudige proteïnen of homoproteïnen: - zijn uitsluitend opgebouwd uit aminozuren en niks anders. Voorbeelden: insuline, albumine, keratine, fibrinogeen (dat zich bevindt in het bloedplasma en dat meedoet aan de bloedstolling).
2. Complexe eiwitten of heteroproteïnen: - zijn gekoppeld met niet-eiwitstructuren, zoals de prostetische groepen.

Voorbeelden van groep B:

1. Chlorofyl, waarvan de prostetische groep Mg is
2. Hemoglobine waarvan Heem met Fe de prostetische groep is
3. kaseíne (in melk), waarvan de prostetische groep fosfaat is
4. kerneiwitten: - voornamelijk in de ribosomen en waarvan de prostetische groep een ribonucleínezuur is (RNA) of (DNA)
5. glycoproteïnen, waarvan de prostetische groep een saccharide is; lipoproteïnen met lipiden als prostetische groep

1. Complexe proteïnen worden ingedeeld naar hun prostetische groep.
2. Als de prostetische groep een bepaalde kleur heeft, wordt ook wel gesproken van chromoproteïnen.